Полимиксина B сульфат CAS:1405-20-5 Белы парашок
| Нумар па каталогу | XD90360 |
| Назва прадукту | Полимиксина B сульфат |
| CAS | 1405-20-5 |
| Малекулярная формула | C55H96N16O13 · 2H2SO4 |
| Малекулярная маса | 1385,61 |
| Дэталі захоўвання | ад 2 да 8 °C |
| Гарманізаваны тарыфны кодэкс | 29419000 |
Спецыфікацыя прадукту
| Заключэнне | Адпавядае USP35 |
| Цяжкія металы | <20 частак на мільён |
| pH | 5-7 |
| Ідэнтыфікацыя | Вадкасная храматаграфія: адпавядае |
| аналіз | 99% |
| Знешні выгляд | Белы парашок |
| Страты пры сушцы | <6% |
| Растваральнасць | Добра раствараецца ў вадзе, слаба раствараецца ў этаноле |
| Сульфат | 15,5% - 17,5% |
| Памер часціц | <30 мкм |
| Удзельнае аптычнае вярчэнне | -78° -90° |
| Фенілаланін | 9,0%-12,0% |
| Пірагены | Адпавядае патрабаванням |
| Сульфатная попел | <0,75% |
| Агульная жыццяздольная аэробная колькасць | <100 КОЕ/г |
| Патэнцыя | >6500 МЕ/мг |
Арганэл сакрэцыі бялку ExPortal у Streptococcus pyogenes - гэта аніённы мембранны мікрадамен, які змяшчае фасфаліпіды, узбагачаны транслоконамі Sec і фактарамі біягенезу бялку пасля сакрэцыі.Поліміксін B звязваецца з ExPortal і парушае яго цэласнасць, што прыводзіць да парушэння сакрэцыі некалькіх таксінаў.Каб атрымаць уяўленне аб фактарах, якія ўплываюць на арганізацыю ExPortal, быў праведзены генетычны скрынінг для выбару спантанных мутантаў, устойлівых да поліміксіну B, якія дэманструюць павышаную цэласнасць ExPortal.Рэсеквеніраванне поўнага геному 25 устойлівых мутантаў выявіла ад адной да чатырох мутацый на геном мутанта, згрупаваных у асноўным у асноўным наборы з 10 груп генаў.Канструяванне мутантаў з асобнымі дэлецыямі або ўстаўкамі прадэманстравала, што 7 асноўных генаў забяспечваюць устойлівасць і павышаюць цэласнасць ExPortal праз страту функцыі, у той час як 3, верагодна, з-за ўзмацнення функцыі і/або камбінаторных эфектаў.Асноўныя гены рэзістэнтнасці ўключаюць рэгулятар транскрыпцыі біясінтэзу ліпідаў, некалькі генаў, якія ўдзельнічаюць у засваенні пажыўных рэчываў, і мноства генаў, якія ўдзельнічаюць у рэакцыях на стрэс.Два члена апошняга класа таксама функцыянуюць як новыя рэгулятары секретируемой цистеиновой протеазы SpeB.Аналіз найбольш часта ізаляванай мутацыі, адзінкавай нуклеатыднай дэлецыі ў дарожцы з 9 паслядоўных астаткаў аденіну ў pstS, якая кадуе кампанент высокааффіннага Pi-транспарцёра, дазваляе выказаць здагадку, што гэтая паслядоўнасць функцыянуе як малекулярны перамыкач для палягчэння адаптацыі да стрэсу.Разам гэтыя дадзеныя сведчаць аб існаванні стрэсавай рэакцыі мембраны, якая спрыяе павышэнню цэласнасці ExPortal і ўстойлівасці да катыённых антымікробных пептыдаў.
