L-цыстын CAS:56-89-3 99% белыя крышталі або крышталічны парашок
Нумар па каталогу | XD90322 |
Назва прадукту | L-цыстын |
CAS | 56-89-3 |
Малекулярная формула | C6H12N2O4S2 |
Малекулярная маса | 240,30 |
Дэталі захоўвання | Эмбіент |
Гарманізаваны тарыфны кодэкс | 29309013 |
Спецыфікацыя прадукту
Знешні выгляд | Белыя крышталі або крышталічны парашок |
аналіз | 99% |
Гатунак | USP32 |
Удзельная ратацыя | -215° да -225° |
Цяжкія металы | <0,0015% |
AS | 1,5 частак на мільён макс |
SO4 | 0,040% макс |
Fe | <0,003% |
Страты пры сушцы | 0,20% макс |
Рэшткі пры запальванні | 0,10% макс |
Cl | 0,10% макс |
Крышталічныя структуры комплексаў карбаксіпептыдазы Т (CpT) з субстратнымі аналагамі фенілаланіну і аргініна - бензілянтарнай кіслатой і (2-гуанідынаэтылмеркапта)бурштынавай кіслатой - былі вызначаны метадам малекулярнай замены з дазволам 1,57 Å і 1,62 Å для ўдакладнення шырокага профілю субстратнай спецыфічнасці. фермента.Было паказана, што кансерватыўныя рэшткі Leu211 і Leu254 (таксама прысутныя як у карбоксипептидазе A, так і ў карбоксипептидазе B) з'яўляюцца структурнымі дэтэрмінантамі для распазнавання гідрафобных субстратаў, у той час як Asp263 - для распазнавання станоўча зараджаных субстратаў.Мутацыі гэтых дэтэрмінант мадыфікуюць субстратны профіль: CpT-варыянт Leu211Gln набывае ўласцівасці, падобныя на карбоксипептидазу B, а CpT-варыянт Asp263Asn - селектыўнасць, падобную на карбоксипептидазу A.Было паказана, што цыкл Pro248-Asp258, які ўзаемадзейнічае з Leu254 і Tyr255, адказвае за распазнаванне C-канцавога астатку субстрата.Звязванне субстрата на субсайте S1' прыводзіць да зруху гэтай завесы, які залежыць ад ліганда, і рух бакавога ланцуга Leu254 выклікае перабудову канфармацыі астатку Glu277, які мае вырашальнае значэнне для каталізу.Гэта новы погляд на селектыўнасць субстрата металакарбаксіпептыдаз, які дэманструе важнасць узаемадзеяння паміж субсайтам S1' і каталітычным цэнтрам.