(2S,3R)-2-аміна-3-гідраксібутановая кіслата Cas: 72-19-5 99% Белы крышталічны парашок
| Нумар па каталогу | XD90285 |
| Назва прадукту | (2S,3R)-2-аміна-3-гідраксібутановая кіслата |
| CAS | 72-19-5 |
| Малекулярная формула | C4H9NO3 |
| Малекулярная маса | 119,11916 |
| Дэталі захоўвання | Эмбіент |
| Гарманізаваны тарыфны кодэкс | 29225000 |
Спецыфікацыя прадукту
| аналіз | 99 - 101% |
| Знешні выгляд | Белы крышталічны парашок |
| Удзельная ратацыя | -27,5 да -29,0 |
| Цяжкія металы | Макс. 10 старонак у хвіліну |
| AS | 10 старонак у хвіліну макс |
| pH | 5,2 - 6,5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | 10 старонак у хвіліну макс |
| Страты пры сушцы | <0,20% |
| Рэшткі пры гарэнні | <0,10% |
| Прапускальнасць | NLT 98% |
| Cl | <0,02% |
| Амонійная соль | <0,02% |
Серін/трэанін-пратэінфасфатазы былі апісаны ў многіх патагенных бактэрыях як неабходныя ферменты, якія ўдзельнічаюць у залежных ад фасфаралявання шляхах перадачы сігналу і часта звязаны з вірулентнасцю гэтых арганізмаў.Даследаванне геному Mycoplasma synoviae выявіла наяўнасць гена (prpC), які кадуе меркаваную пратэінфасфатазу падсямейства пратэінфасфатазы 2C (PP2C).Тут мы даем поўную біяхімічную характарыстыку фасфатазы M. synoviae (PrpC) і асаблівую ролю іёнаў металаў у структурна-функцыянальных адносінах гэтага фермента.Аналіз амінакіслотнай паслядоўнасці PrpC паказаў, што ўсе рэшткі, якія ўваходзяць у двухядзерны металічны цэнтр, і меркаваныя трэція рэшткі, якія каардынуюць іёны металу, захаваныя ў фасфатазах PP2C, прысутнічаюць у PrpC.PrpC - манамерны бялок, здольны дэфасфарыляваць фосфа-субстраты з залежнасцю ад іёнаў Mn(2+).Аналіз тэрмічнай стабільнасці прадэманстраваў стабільнасць фермента пры мяккіх тэмпературах і ўплыў іёнаў Mn(2+) на гэтую ўласцівасць.Мас-спектраметрычны аналіз паказаў, што тры іёны металу звязваюцца з PrpC, два з якіх з відавочнай канстантай высокага сродства.Мутацыйны аналіз меркаваных трэціх метал-каардынуючых рэшткаў, Asp122 і Arg164, паказаў, што гэтыя варыянты дэманструюць слабейшае звязванне іёнаў марганца і што абедзве мутацыі ўплываюць на актыўнасць фасфатазы PrpC.Згодна з гэтымі вынікамі, PrpC з'яўляецца металазалежным членам пратэінфасфатазы з палепшанай стабільнасцю ў галаформе і з Asp122, магчыма, уцягнутым у трэці сайт звязвання металаў, важны для каталітычнай актыўнасці.
